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(immunoglobulin )具有抗体活性的动物蛋白,是一种糖蛋白。主要存在于血浆中,也见于其他体液、组织和一些分泌液中。人血浆内的球蛋白大多数存在于丙种球蛋白(γ-球蛋白)中。可分为五类,即球蛋白G(IgG)、球蛋白A(IgA)、球蛋白M(IgM)、球蛋白D(IgD)和球蛋白E(IgE)。其中IgG是的球蛋白,约占人血浆丙种球蛋白的70%,分子量约15万,含糖2~3%。IgG分子由4条肽链组成。其中分子量为2.5万的肽链,称轻链,分子量为5万的肽链,称重链。轻链与重链之间通过二硫键(—S—S—)相连接。
球蛋白实质是蛋白质,体液过程中的抗体就是球蛋白,球蛋白能特异性识别抗原的抗原决定簇,并与抗原结合,凝聚成大颗粒并使抗原失去毒性(即攻击能力)然后与抗原一起被吞噬细胞吞噬分解。
球蛋白就是抗体。
B细胞受到抗原刺激后,增殖分化为效应B细胞。
效应B细胞作用是分泌抗体,抗体与抗原结合,凝聚,被吞噬细胞吞噬。
抗体又名抗,凝集素,球蛋白。
球蛋白是一组具有抗体活性的蛋白质,活性抗体,主要存在于生物体血液和其他体液(包括组织液和外分泌液)中,可以分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类。球蛋白生物学活性有以下几种:
①特异性结合抗原
特异性地与相应的抗原结合,如细菌、病毒、、某些或侵入机体的其他异物。
②活化补体
1.IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通过经典途径活化补体。当抗体与相应抗原结合后,IgG的CH2和IgM的CH3暴露出结合C lq的补体结合点,开始活化补体。
2.凝聚的IgA、IgG4和IgE等可通过替代途径活化补体。
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