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1920年被发现，但直到1958年，美国加利福尼亚大学美籍犹太人生物化学家赫伯特·博意尔博士Herber Boyer潜心研究38年的活性多肽利用细胞重组技术成功问世，它控制着蛋白质的合成数量、质量和速度；控制着人的疾病和衰老。活性多肽它是一种由人体自身分泌的一种物质，主要分布在神经组织和其他组织中。参与了人体的生长发育和蛋白质、脂肪、糖三大物质的代谢，正是因为它在体量的增多或减少，控制着蛋白质的正常合成速度，质量，控制着细胞的正常和合成。
Boc方法是经典的多肽固相合成法，以Boc作为氨基酸α-氨基的保护基，类作为侧链保护基，Boc的脱除通常采用三氟(TFA)进行。多肽合成时将已用Boc保护好的N-α-氨基酸共价交联到树脂上，TFA切除Boc保护基，N端用弱碱中和。
肽链的延长通过二环己基碳二(DCC)活化、偶联进行，终采用强酸(HF)法或三氟甲磺酸(TFMSA)将合成的目标多肽从树脂上解离。在Boc多肽合成法中，为了便于下一步的多肽合成，反复用酸进行脱保护，一些副反应被带入实验中，例如多肽容易从树脂上切除下来，氨基酸侧链在酸性条件不稳定等。
Fmoc多肽合成法以Fmoc作为氨基酸α-氨基的保护基。其优势为在酸性条件下是稳定的，不受TFA等试剂的影响，应用温和的碱处理可脱保护，所以侧链可用易于酸脱除的Boc保护基进行保护。
肽段的切除可采用TFA/(DCM)从树脂上定量完成，避免了采用强酸。同时，与Boc法相比，Fmoc法反应条件温和，副反应少，Elcatonin，产率高，并且Fmoc基团本身具有特征性紫外吸收，易于监测控制反应的进行。Fmoc法在多肽固相合成领域应用越来越广泛。
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